去哪裡找酶的活性中心

A. 所有的酶都有活性中心嗎(准確的)

准確，酶的活動中心也就是催化中心，是與底物結合的地方，所以是對的

B. 關於酶的活性中心

選C吧

C. 酶的活性中心

酶的活性中心是酶的分子結構中能發生變構作用的那部分結構，它是與底物特異性的相結合並催化底物反應。

D. 酶的活性中心的簡介

參與構成酶的活性中心和維持酶的特定構象所必需的基團為酶的必需基團。
酶的分子中存在有許多功能基團例如，-NH2、-COOH、-SH、-OH等，但並不是這些基團都與酶活性有關。一般將與酶活性有關的基團稱為酶的必需基團(essential group)。有些必需基團雖然在一級結構上可能相距很遠，但在空間結構上彼此靠近，集中在一起形成具有一定空間結構的區域，該區域與底物相結合並將底物轉化為產物，這一區域稱為酶的活性中心(active center)，對於結合酶來說，輔酶或輔基上的一部分結構往往是活性中心的組成成分。
構成酶活性中心的必需基團可分為兩種，與底物結合的必需基團稱為結合基團(binding group)，促進底物發生化學變化的基團稱為催化基團(catalytic group)。活性中心中有的必需基團可同時具有這兩方面的功能。還有些必需基團雖然不參加酶的活性中心的組成，但為維持酶活性中心應有的空間構象所必需，這些基團是酶的活性中心以外的必需基團。
酶分子很大，其催化作用往往並不需要整個分子，如用氨基肽酶處理木瓜蛋白酶，使其肽鏈自N端開始逐漸縮短，當其原有的180個氨基酸殘基被水解掉120個後，剩餘的短肽仍有水解蛋白質的活性。又如將核糖核酸酶肽鏈C末端的三肽切斷，餘下部分也有酶的活性，足見某些酶的催化活性僅與其分子的一小部分有關。

E. 酶的活性中心的酶的活性中心

酶分子中氨基酸殘基的側鏈有不同的化學組成。其中一些與酶的活性密切相關的化學基團稱作酶的必需基團（essential group）。這些必需基團在一級結構上可能相距很遠，但在空間結構上彼此靠近，組成具有特定空間結構的區域，能和底物特異結合並將底物轉化為產物。這一區域稱為酶的活性中心（active center）或活性部位（active site）

F. 酶的活性中心包括哪些部位有何特點有何功能如何研究酶的活性中心

一般認為活性中心主要由兩個功能部位組成：第一個是結合部位，酶的底物靠此部位結合到酶分子上；第二個是催化部位，底物的鍵在此被打斷或形成新的鍵從而發生一定的化學變化。組成功能部位的是酶分子中在三維結構上比較靠近的少數幾個氨基酸殘基或是這些殘基上的某些基團，它們在一級結構上可能相距甚遠，甚至位於不同肽鏈上，而是通過肽鏈的盤繞、折疊在空間構象上相互靠近；對於需要輔酶的酶來說，輔酶分子或輔酶分子的某一部分結構也是功能部位的組成部分。
活性中心必需的基團有：組氨酸的咪唑基、谷氨酸天冬氨酸的側鏈羧基和絲氨酸的羥基。

鑒定方法

1）化學修飾法
觀察酶分子被一定的化學試劑修飾前後酶活性的變化情況，結合其它方法，推斷該基團是否為活性中心的功能基團。如胰凝蛋白酶與二異丙基氟磷酸（DIFP）作用即會失去活性。DIFP能與酶分子中的Ser殘基共價結合，胰凝乳蛋白酶中有28個Ser 殘基，而與DIFP作用的僅僅是其中的Ser195。這表明Ser 195是胰凝乳蛋白酶活性中心的組成部分。

2）親和標記法
是使用一個能與酶的活性中心特異結合的正常底物類似物作為活性部位基團的標記試劑。該類似物不能為酶所催化而發生化學反應，卻能與酶的特定基團發生共價結合使酶失活。如N-對-甲苯磺醯苯丙氨醯氯甲基酮（TPCK）是胰凝乳蛋白酶的親和標記物，當用C14 標記的TPCK與胰凝乳蛋白酶一起保溫時，酶即失活。結構分析證明TPCK 與酶分子中的His57發生作用。說明His57是活性中心的另一組成部分。

3）X-射線衍射分析法
可直接觀察酶與底物的結合情況。

G. 酶有幾個活性中心

多功能酶：由於基因的融合,多種酶相互連接成單一多肽鏈的具有多個活性中心的蛋白質 酶的特點就是有強烈的專一性.所以,沒有多個活性中心.

H. 酶的活性中心是什麼

酶分子中能夠與底物特異地性結合並催化底物轉變為產物的具有特定三級結構的區域叫酶的活性中心